Postępy Biochemii

kontakt z redakcją skład redakcji adres redakcji wskazówki dla autorów opłata za druk prenumerata w następnych numerach archiwum webmaster

Tytuł
Endomorfiny − endogenne ligandy receptora opioidowego μ

Autor
Renata Perlikowska, Jakub Fichna, Anna Janecka
Zakład Chemii Biomolekularnej, Uniwersytet Medyczny w Łodzi
Rok: 2009 | Tom: 55 | Numer: 4 | Strony: 388-394
Streszczenie
Dwa endogenne peptydy opioidowe, które wykazują wyjątkowe powinowactwo i wybiórczość w stosunku do receptora opiodowego typu μ, endomorfina-1 i endomorfina-2, zostały odkryte i wyizolowane z mózgu ssaków w 1997 roku. Endomorfiny są amidowanymi tetrapeptydami, odmiennymi strukturalnie od tzw. „typowych” peptydów opioidowych, enkefalin, dynorfin i endorfin. Do tej pory nie udało się zidentyfikować białka będącego ich prekursorem, ani genu kodującego ich sekwencję. Z powodu zbyt małej lipofilowości, endomorfiny nie są zdolne do przekraczania bariery krew-mózg. W modelach zwierzęcych peptydy te okazały się bardzo skuteczne w zwalczaniu bólu neuropatycznego i bólu związanego ze stanami zapalnymi. W porównaniu z morfiną, prototypowym ligandem receptora opiodowego μ, egzogennie podawane endomorfiny powodują mniej efektów ubocznych. W niniejszym artykule opisano historię odkrycia endomorfin, ich komórkową lokalizację, rolę w organizmie, a także zależności pomiędzy ich strukturą a aktywnością biologiczną oraz podatnością na biodegradację.

Powrót do: poprzedniej strony, strony głównej

[ skład redakcji | adres redakcji | wskazówki dla autorów | archiwum | w następnych numerach ]
© 2010 Postępy Biochemii

Tytuł Endomorfiny − endogenne ligandy receptora opioidowego μ Autor Renata Perlikowska, Jakub Fichna, Anna Janecka Zakład Chemii Biomolekularnej, Uniwersytet Medyczny w Łodzi Rok: 2009 \| Tom: 55 \| Numer: 4 \| Strony: 388-394 Streszczenie Dwa endogenne peptydy opioidowe, które wykazują wyjątkowe powinowactwo i wybiórczość w stosunku do receptora opiodowego typu μ, endomorfina-1 i endomorfina-2, zostały odkryte i wyizolowane z mózgu ssaków w 1997 roku. Endomorfiny są amidowanymi tetrapeptydami, odmiennymi strukturalnie od tzw. „typowych” peptydów opioidowych, enkefalin, dynorfin i endorfin. Do tej pory nie udało się zidentyfikować białka będącego ich prekursorem, ani genu kodującego ich sekwencję. Z powodu zbyt małej lipofilowości, endomorfiny nie są zdolne do przekraczania bariery krew-mózg. W modelach zwierzęcych peptydy te okazały się bardzo skuteczne w zwalczaniu bólu neuropatycznego i bólu związanego ze stanami zapalnymi. W porównaniu z morfiną, prototypowym ligandem receptora opiodowego μ, egzogennie podawane endomorfiny powodują mniej efektów ubocznych. W niniejszym artykule opisano historię odkrycia endomorfin, ich komórkową lokalizację, rolę w organizmie, a także zależności pomiędzy ich strukturą a aktywnością biologiczną oraz podatnością na biodegradację.


Powrót do: poprzedniej strony, strony głównej
[ skład redakcji \| adres redakcji \| wskazówki dla autorów \| archiwum \| w następnych numerach ] © 2010 Postępy Biochemii