Kwartalnik
Polskiego
Towarzystwa
Biochemicznego
Polish
Biochemical
Society
Quarterly

Numer bieżący:
Postępy Biochemii
Nr 2/2016 (Tom 62)

Current number Biochemistry:
issue 2, 2016 (vol.62)



Następny numer: 3/2016 (Tom 62)
w przygotowaniu

Advances in Biochemistry:
issue 3, 2016 (vol.62)




Mitochondrialne Hsp70 – funkcja i ewolucja

Mitochondrial Hsp70 – function and evolution

 

Jarosław Marszałek

Pracownia Biochemii Ewolucyjnej, Międzyuczelniany Wydział Biotechnologii, Uniwersytet Gdański i Gdański Uniwersytet Medyczny, Gdańsk

Laboratory of Evolutionary Biochemistry, Intercollegiate Faculty of Biotechnology, University of Gdansk and Medical University of Gdansk, 8 Antoniego Abrahama St., 80-307 Gdansk, Poland

 

Artykuł otrzymano 26 kwietnia 2016 r.
Artykuł zaakceptowano 18 maja 2016 r.

Received April 26, 2016
Accepted May 18, 2016

 

STRESZCZENIE Zdolność do cyklicznego oddziaływania z substratami białkowymi umożliwiła białkom opiekuńczym Hsp70 udział w różnorodnych procesach komórkowych takich jak: fałdowanie łańcucha polipeptydowego białek, transport polipeptydów przez błony, modulowanie odziaływań pomiędzy białkami, zapobieganie agregacji polipeptydów oraz rozbijanie agregatów białkowych. Aktywności te wymagają współpracy białka Hsp70 z białkami pomocniczymi typu-J oraz czynnikami wymiany nukleotydów. Białka pomocnicze regulują cykl hydrolizy ATP katalizowanej przez Hsp70, który umożliwia odwracalne wiązanie substratu białkowego. W poszczególnych przedziałach komórki eukariotycznej może współwystępować kilka różnych Hsp70 oraz białek typu-J. Dlatego ich funkcjonowanie w różnorodnych procesach wymaga specjalizacji albo samego Hsp70 albo też zdolności wielofunkcyjnego Hsp70 do oddziaływania z zestawem wyspecjalizowanych białek typu-J. Badane przez nas systemy Hsp70 funkcjonujące w mitochondriach dostarczają przykładów obydwu typów specjalizacji. Tym samym stanowią dogodny model badawczy umożliwiający poznanie zarówno molekularnych jak też ewolucyjnych podstaw funkcjonalnego różnicowania systemów Hsp70.

ABSTRACT Hsp70 molecular chaperones function in variety of critical cellular processes, including protein folding, translocation of proteins across membranes and assembly/disassembly of protein complexes. Hsp70 systems consist of a core Hsp70 protein and its co-chaperones: J-protein and nucleotide release factor NRF. These co-chaperones regulate the cycle of interaction with protein substrate via stimulating the ATPase activity of Hsp70 (J-protein) and promoting nucleotide exchange (NRF). Compartments within the eukaryotic cell often contain multiple Hsp70s, J-proteins and NRFs. The capabilities of these systems to carry out diverse cellular functions results from either specialization of an Hsp70 or by interaction of multifunctional Hsp70 with an array of specialized J-proteins. The well-studied Hsp70 systems of yeast mitochondria provide an excellent example of functional divergence and evolution of Hsp70 machineries.

Kwartalnik "Postępy Biochemii" jest wydawany z pomocą finansową Ministerstwa Nauki i Szkolnictwa Wyższego. Indeksowany w Medline i Agrolibrex.

"Postępy Biochemii" a quarterly published with financial support of the Ministry of Science and Higher Education of the Republic of Poland. Indexed in Medline and Agrolibrex.

Copyright © by Pawel Pomorski and Polish Biochemical Society 2009-2016